25/11/2015

ADN, ARN e Proteínas

As proteínas

As proteínas são biopolímeros com uma estrutura tridimensional, são os componentes mais abundantes da célula e tecidos. Cada cadeia cadeia proteica é sintetizada nos ribossomas, consistindo numa sequência linear, não ramificada de monómeros de aminoácidos (unidades estruturais das proteínas), unidos pelas ligações peptídicas. As proteínas podem ser construídas por até vinte tipos de aminoácidos diferentes.
As proteínas são moléculas lábeis e não podem sofrer alterações significativas na conformação (disposição geral de um corpo; forma), por isso, modificações drásticas na composição do meio ambiente destroem as ligações e interações responsáveis pela conformação e ocorre desnaturação.
As funções das proteínas podem ser dinâmicas es estruturais:
  • Dinâmicas - transporte, controlo da presse osmótica, imunidade, receptores, catálise, metabolismo, crescimento e diferenciação celular.
  • Estrutural - o colagénio, elastina e queratina são proteínas fibrosas com função de suporte, elásticas e protetoras dos tecidos e órgãos. O colagénio é o principal constituinte do tecido conjuntivo e a elastina é responsável pela elasticidade do sistema vascular e órgãos.

 Os aminoácidos 
Moléculas orgânicas que contêm um grupo amina e um grupo carboxila, assim como uma cadeia lateral específica para cada um. Os elementos chave de um aminoácido são o carbono, o hidrogénio, o oxigénio e o nitrogénio. Alguns podem conter enxofre.

Podem ser classificados em:
  1. Não Essenciais - aqueles que o organismo considerado é capaz de sintetizar para o seu funcionamento.
  2. Essenciais - aqueles que o organismo considerado não é capaz de sintetizar para o seu funcionamento.
  3. Essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas - aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo organismo considerado.
Nos organismos vivos podem encontrar-se três tipos de aminoácidos:
  1. Incorporados nas proteínas, quando marcados com isótopos e encontram-se nos hidrolisados de proteína.
  2. Encontram-se nos hidrolisados de proteína, mas não se incorporam nas proteínas, quando marcados com isótopos (mdificação pós-translacional).
  3. Livres na célula e não se encontram nos hidrolisados de proteína.


Quanto ao substituinte:
  • Aminoácidos apolares - Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
  • Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
  • Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
  • Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH




Estrutura das Proteínas


Primária
A estrutura das proteínas é representada por uma sequência de aminoácidos linear, específica e de comprimento preciso. Neste tipo de estrutura os aminoácidos encontram-se ligados através da ligação peptídica. A inserção dos aminoácidos na cadeia polipepdidica é especificada por uma sequência de três bases (codão), que é lida de uma maneira linear durante a biossíntese nos ribossomas. A frequência com que alguns aminoácidos ocorrem nas proteínas está relacionada com o número de codões, indicativo de que a distribuição não é feita ao acaso. 
A estrutura primária especifica a estrutura tridimensional.

Secundária
A estrutura secundária refere o arranjo espacial dos resíduos que estão próximos na sequência linear. É estabilizada por ligações de hidrogénio e pode ser arranjada ao acaso, α-hélice e folha β pregueada. Em regra, os grupos –OH e –NH são dadores de H e os átomos de oxigénio e azoto não protonado são virtualmente bons aceitadores de H.

Terciária
Pode-se onsiderar como sendo o arranjo espacial da estrutura secundária, bem como o arranjo espacial dos resíduos que se encontram na estrutura primária.
Trata-se de uma estrutura tridimensional , termodinamicamente estável pela actividade biológica das proteínas que possuem uma cadeia polipeptídica, assim como pela forma globular típica das proteínas solúveis.
Esta estrutura  é estabilizada por ligações estabelecidas entre as cadeias laterais dos resíduos, que, inicialmente, se encontravam afastados na sequência linear de aminoácidos.
A ligação iónica estabelece-se entre grupos de carga oposta das cadeias laterais, nomeadamente entre -COO- e -NH3+, S- e guanidino, e fenolato e imidazol.
A interação hidrófoba é essencial à manutenção da conformação das proteínas, sendo uma das interações mais desfavoráveis na água.
Estrutura Quaternária
As proteínas que possuem duas ou mais cadeias polípeptídicas (subunidades) só são ativas, biologicamente, após assumirem a estrutura quaternária, que resulta da associação das várias subunidades com estrutura terciária. 
A interação entre as subunidades pode ser estabelecida  por ligações não covalentes, que podem ser dissociadas na presença da ureia, hidrocloreto de guanidina ou SDS.



Desnaturação
A conformação (ou estado nativo) resulta de um equilíbrio delicado e complexo entre várias ligações ou interações, que se estabelecem no interior da cadeia polipeptídica enrolada e com o solvente (água) circundante. No entanto, se a composição do meio for significativamente alterada, as ligações ou interações envolvidas na estabilização da conformação são destruídas - ocorre a desnaturação.
As proteínas desnaturadas perdem a actividade biológica, são incapazes de cristalizar e são mais susceptíveis à proteólise. Por outro lado a solubilidade diminui drasdicamente. 

Mais acerca de Proteínas
Alguns programas com os quais poderá treinar e entender a estrutura molecular das proteínas


Os ácidos nucleicos


Os ácidos nucleicos foram descobertos em 1868 por Friedrich Miescher quando isolou uma substância designada de «nucleína» dos núcleos do pus. Posteriormente veio-se a descobrir uma substância semelhante nas cabeças dos espermatozoides de salmão. Mais tarde veio-se a verificar que a nucleína era uma mistura de proteínas básicas (principalmente histonas) e ácidos nucleicos contendo fosfato, polimerizados em ácido desoxirribonucleico (ADN). 
Para além do ADN, existe também o ácido ribonucleico (ARN) quer no núcleo onde é sintetizado, quer no citoplasma (onde participa na síntese de proteínas. Ambos os tipos de ácidos nucleicos são polimeros lineares não ramificados de subunidades, isto é, são monómeros, denominados nucleótidos - este grupo de moléculas é o responsável pelo armazenamento da informação genética. 
Só em 1928 é que as experiências realizadas pelo bacteriologista Frederick Griffith abriram caminho às investigações que viriam a permitir a identificação do material genético.

Composição química dos ácidos nucleicos: ADN e ARN
Os ácidos nucleicos são moléculas constituídas por Três componentes principais:
  1. um açucar com cinco átomos carbono - pentose;
  2. uma base orgânica contendo azoto;
  3. um grupo fosfato.
A base azotada está ligada covalentemente ao açúcar por uma ligação glicosídica. O grupo fosfato encontra-se igualmente ligado covalentemente ao açúcar.

As bases azotadas podem ser:
  • bases purinas - adenina e guanina (anel duplo). Encontram-se no ADN e no ARN, diferindo nos seus grupos laterais. 
  • bases pirimidicas - uracilo, timina e citosina (anel simples)
Geralmente cada um dos ácidos nucleicos só apresenta quatro tipos de bases azotadas:
  • ADN: adenina, guanina, citosina e timina
  • ARN: adenina, guanina, citosina e uracilo
Os nucleótidos estabelecem ligações entre si, formando cadeias polinucleótidicas. Estas ligações estabelecem-se entre o grupo fosfato de um dos nucleótidos e o carbono 3' da pentose do nucleótido seguinte - ligações fosfodiester.

Localização nas células eucarióticas
Quase todo o ADN das células eucarióticas está contido nos cromossomas lineares do núcleo.
Pequenas quantidades de ADN circular encontram-se também nos organitos citoplásmicos , como as mitocôndrias e cloroplastos. Todas as moléculas de ARN são sintetizadas a partir de moldes de ADN.
O ARN o qual, por sua vez, é sintetizado e processado no núcleo, é rapidamente transportado para o citoplasma, onde irá agir na síntese das proteínas.

ADN versus ARN
Todas as moléculas de ARN são sintetizadas como cadeias simples a partir de moldes do ADN, enquanto que este é uma molécula com duas cadeias. E embora a cadeia única de uma molécula de ARN possa dobrar-se sobre si mesma, ligando-se através de ligações de hidrogénio, e formar assim pares de bases complementares em regiões localizadas, num estado energeticamente muito estável, não existe emparelhamento ao longo de todo o comprimento da molécula como acontece com o ADN. No entanto, as formas possíveis para a molécula de ADN são muito variadas. O ADN, por seu lado, existe normalmente sob a forma uniforme de uma hélice dupla, com as cadeias complementares enroladas em torno uma da outra. 
As moléculas de ARN apresentam dimensões muito inferiores às de ADN.
Relativamente à estabilidade entre os dois tipos de moléculas, as cadeias simples de ARN são digeridas relativamente depressa por enzimas, as ribonucleases (a menos que apresentem grandes quantidades de bases emparelhadas, ou estejam complexadas com proteínas, como nos ribossomas). Por sua vez, o ADN  é muito mais estável devido à sua cadeia dupla ao longo de todo o seu comprimento, e porque têm enzimas no núcleo que reparam alterações que o ADN tenha sofrido, o que não acontece no ARN (têm de ser continuamente substituídas, para compensar a sua degradação). Também não há enzimas que reparem lesões no ADN extranuclear das mitocôndrias e dos cloroplastos.

Funções do ADN e ARN
O ADN é a molécula responsável pela herediatariedade em todas as células, isto é, guarda a informação genética para fazer moléculas de ARN e proteínas, e cada uma das suas cadeias serve como molde para a sua própria replicação. 
As moléculas de ARN por sua vez, como já foi mencionado acima, não funcionam como molde para a sua própria replicação, sendo portanto sintetizadas a partir de moldes de ADN. Com exceção de em certos vírus o ARN não serve como informação genética.

Estrutura do ADN
As investigações da década de 1950 levaram à descoberta da estrutura do ADN:
  • as análises químicas, realizadas por Chargaff em diversas espécies de seres vivos, permitiram verificar que o número de timinas era idêntico ao de adeninas e as guaninas às citosinas. Assim, a quantidade total de purinas era praticamente o mesmo que o número de pirimidinas - Regra de Chargaff.


Entretanto, Maurice Wilkins e Rosalind Franklin, através da difração de raios X, bombardeavam amostras de ADN cristalizado, obtendo padrões que permitiram concluir que a molécula deveria ter uma estrutura helicoidal.
Em 1953, e com base nos resultados anteriores, James Watson e Francis Crick apresentaram, na Universidade de Cambridge, o modelo de dupla hélice para o ADN. Segundo este modelo, a moléculas de ADN é composta por duas cadeias polinucleotídicas, que se dispõem em sentidos inversos, designando-se por isso, de antiparalelas.
Os nucleótidos que formam uma cadeia polinucleotídica ligam-se entre si através de ligações covalentes (do tipo fosfodiester), que se estabelecem entre o grupo fosfatos e os carbonos 3' e 5' das pentoses.
Cada cadeia de nucleótidos apresenta nas extremidades uma ponta livre, uma designada 3' e a outra 5'. Cada cadeia desenvolve-se em sentidos opostos, iniciando-se na extremidade 5' e terminando na extremidade 3'. Assim, à extremidade 5' de uma cadeia irá corresponder a extremidade 3' da outra cadeia. Por esta razão, as cadeias são designadas antiparalelas.
Nas zonas mais externas da dupla hélice, encontram-se o grupo fosfato e a desoxirribose, enquanto que na parte mais inferior, formando os "degraus", surgem as bases azotadas. A ligação entre as duas cadeias faz-se por pontes de hidrogénio que se estabelecem entre as bases azotadas, verificando-se uma complementariedade.

Estrutura do ARN
A molécula de ARN é, normalmente, formada  por uma cadeia simples de nucleótidos, apresentando dimensões muito inferiores às do ADN. No entanto, a molécula de ARN pode dobrar-se em determinadas regiões devido ao estabelecimento de pontes de hidrogénio entre as bases complementares (a adenina emparelha com o uracilo e a guanina com a citosina).
As moléculas de ARN são sintetizadas a partir do ADN e podem apresentar, sob o ponto de vista de estrutura e função, três formas distintas:
  1. ARN mensageiro (ARNm) - as instruções que especificam as sequências de aminoácidos das proteínas residem nas sequências desoxirribonucleotídicas do ADN, e são transcritas em sequências ribonucleótidicas complementares de ARN mensageiro. Os ribossomas ligam-se ao ARN mensageiro, movendo-se ao longo dele. Os ARNt ativados, com os seus aminoácidos específicos ligados, leem a informação no ARNm que especifica a ordem pela qual os, aminoácidos são ligados em cadeias polipeptídicas, nos ribossomas. As dimensões e a composição em bases das moléculas de ARNm podem variar muito, contudo, exceptuando mutações, as dimensões e a composição de todas as moléculas de ARNm especificadas por um único gene são iguais.
  2. ARN de transferência (ARNt) - são as moléculas de ARN com menores dimensões. Estas moléculas servem de adpatadoras que posicionam cada aminoácido no alinhamento correto no ribossoma para polimerização em cadeias polipeptídicas. Os ARN de transferência são únicos no sentido em que contêm algumas bases raras, além das normais A,U, G e C. Como há vinte aminoácidos nas proteínas biológicas, em regra há pelo menos 20 espécies diferentes de moléculas de ARNt, uma para cada aminoácido. Cerca de 10-20% do ARN total é ARNt.
  3. ARN ribossómico (ARNr) - estas moléculas são componentes estruturais dos ribossomas. Exitem três classes de massas moleculares de ARNr, em bactérias. Dentro de cada uma destas classes, todas as moléculas de ARNr são idênticas em estrutura molecular. As sequencias de bases de espécies biológicas são idênticas ou quase; quanto mais distante a relação genética entre organismos, maior a diferença entre as sequências de ARNr. Nos eucariotas encontram-se quatro classes de massas molecularesde ARNr. Durante a síntese proteíca estas moléculas de ARNr, interagem com ARNt e ARNm e outras moléculas.

Replicação do ADN
Segundo Watson e Crick a molécula de ADN autoduplicasse de forma semiconservativa: cada uma das cadeias serve de molde para uma nova cadeia e, consequentemente, cada uma das novas moléculas de ADN será formada por uma cadeia antiga e uma cadeia nova.



No entanto, haviam outros investigadores na época que defendiam que a molécula de ADN apresentava dimensões demasiado elevadas para que o desenrolamento da hélice ocorresse de forma eficaz, tendo surgido outros dois modelos: 
  1. Hipótese conservativa - a molécula de ADN progenitora mantém-se integra, servindo apenas de molde para a formação da molécula-filha, a qual seria formada por duas novas cadeias de nucleótidos;
  2. Hipótese dispersiva - cada molécula-filha é formada por porções da molécula inicial e por regiões sintetizadas de novo, a partir dos nucleótidos presentes na célula.
Estudos efectuados em 1958 por Meselson e Stahl vieram a  apoiar a hipótese semiconservativa.
Atualmente, sabe-se que a duplicação do ADN é um processo com alguma complexidade, que envolve a ação de algumas enzimas.

Síntese proteica
A molécula de ADN garante a preservação da informação genética, fornecendo a cada nova célula uma cópia, normalmente perfeita, das instruções que a célula mãe possuía.
A célula utiliza parte da informação expressa para sintetizar proteínas. Algumas dessas proteínas - as enzimas  - têm a capacidade de regular o conjunto das reações que ocorrem a nível celular - o metabolismo.
É necessário que a informação genética (contida no ADN) seja inicialmente copiada para uma molécula de ARN - transcrição. Esta molécula de ARN forma-se por complementariedade com uma determinada porção da molécula de ADN. Essa informação virá a ser utilizada para sintetizar proteínas - tradução.
Watson e Crick descreveram este fluxo unidireccional de informação entre os ácidos nucleicos e as proteínas. Segundo estes autores , haveria segmentos do ADN que continham informação para sintetizar uma determinada proteína. Cada um desses segmentos designa-se de gene (ao conjunto designa-se por genoma), podendo cada um ser constituído por milhares de nucleótidos.
As moléculas de ADN e as proteínas são constituídas por monómeros ou unidades básicas. Os monómeros dos ácidos nucleicos são os nucleótidos, enquanto que os monómeros das proteínas são os aminoácidos.
Os ácidos nucleicos apresentam quatro monómeros diferentes, enquanto que nas proteínas existem cerca de vinte unidades básicas diferentes - a grande diversidade de proteínas resulta do número e da sequência dos aminoácidos.

Código genético
O código genético assenta numa sequência de três nucleótidos consecutivos - um tripleto.
Em 1961, Marshall Nirenberg e os seus colaboradores realizaram uma série de experiências no sentido de decifrar o código genético. Nirenberg verificou que, quando utilizava ARNm poli-U (mARN com Uracilo), apenas obtinha péptidos formados exclusivamente por um tipo de aminoácidos - fenilalamina (Fen). Por sua vez, quando o mARN era poli-A (ARNm com Adenina), o polipéptido era formado apenas por aminoácidos lisina (Lis). E, no caso de o ARNm ser poli-C (ARNm com Citosina), o péptido só apresenta amonoácido prolina (Pro).
Posteriormente H. G. Khorana sintetizou moléculas  de mARN com nucleótidos alternados (por exemplo, ACACACACA...) Esta cadeia permitia dois tipos de combinações (ACA e CAC). Neste caso a cadeia peptídica era formada por dois tipos de aminoácidos - treonina (Tre)  e histinina (His).
A partir daqui concluiu-se que diferentes combinações de tripletos são responsáveis pela codificação de diferentes aminoácidos. Por outro lado, estes resultados permitiram confirmar  que o código genético está escrito de forma sequencial e que, tecnicamente, a sua leitura pode iniciar-se em qualquer ponto.
O facto de a sequência de três nucleótidos do ARNm codificar um aminoácido valeu-lhe a designação de codão. Cada codão resulta, por complementariedade, de um tripleto de nucleótidos do ADN, que alguns autores designam por codogene.
Posteriormente veio-se a identificar a intervenção  de um outro tipo de ARN - o ARN de transferência (tARN). Esta molécula é responsável pelo transporte de um determinado aminoácido até ao local de síntese de proteínas - os ribossomas.

Características do código genético
  • Cada aminoácido é codificado por um tripleto, o codão;
  • O tripleto AUG tem uma dupla função: codifica o aminoácido de metionina e constitui o codão de iniciação para a síntese proteíca;
  • Os tripletos UAA, UGA e UAG são codões de finalização (quando surgem termina a síntese do péptico); 
  • O código genético é reduntante (existe mais do que um ciodão para codificar um aminoácido - degenerênscia do código genético);
  • O terceiro nucleótido de cada codão é menos específico que os dois primeiros;
  • O código genético não é ambíguo (um determinado codão não codifica dois aminoácidos diferentes);
  • Regra geral, o código genético é universal (um determinado codão tem o mesmo significado para a maioria dos organismos).

Mecanismos envolvidos na síntese proteica
Na passagem da linguagem dos genes para a linguagem das proteínas estão envolvidos dois processos: a transcrição e a tradução da informação contida na molécula de ADN.
Entre a transcrição e a tradução, nos seres eucariontes, ocorre uma etapa importante - o processamento do ADN.



Para que a tradução tenha inicio é necessário que um determinado segmento de dupla hélice de ADN se desenrole. Uma das cadeias de ADN expostas serve de molde para a síntese de ARNm, que se faz a partir dos nucleótidos presentes no nucleoplasma. Este processo é mediado pela ARN polimerase, que promove a formação de ARN no sentido 5' -> 3'.
A transcrição termina quando a ARN polimerase encontra uma região de finalização. Nessa altura , a cadeia de ARN sintetizada desprende-se da molécula de ADN, que volta a emparelhar com a sua cadeia complementar, refazendo-se a dupla hélice.

  • Eucariontes - o ARN sintetizado sofre um processamento ou maturação antes da sua saída do núcleo. Durante este processo, diversas secções do ARN, inicialmente transcritas, são removidas (intrões). As parcelas não removidas, exões, ligam-se entre si, formando o ARNm, é frequentemente designado de pré-mensageiro. Nos seres eucariontes a informação dispõem-se de forma fragmentada. No final o ARN só é constituído pelas sequências que cofificam os aminoácidos de uma determinada proteína.
  • Procariontes - Não ocorre processamento do ARN, isto é, a molécula de ARN transcrita  é a molécula de ARN que é traduzida. No final, o ARNm migra do núcleo para o citoplasma , onde se irá dar a tradução da mensagem (síntese de proteínas).
O processo de transcrição permite igualmente a síntese de ARN ribossómico (ARNr) e ARN de transferência (ARNt).
Na tradução estão envolvidos diversos componentes celulares, pois além do ARNm são igualmente necessários o ARNt e ARNr.
Nas moléculas de ARNt existem cadeias de 75 a 80 ribonucleótidos que funcionam como intérpretes da linguagem do ARNm e da linguagem das proteínas. Estas moléculas têm uma cadeia em forma de "folha de trevo", devido às pontes de hidrogénio que se formam entre as bases complementares.
Cada molécula de ADN apresenta:
  • uma região que lhe permite fixar um aminoácido específico (local aminoacil). esta região localiza-se na extremidade 3' da molécula;
  • uma sequência de três nucleótidos, complementar do codão ARNm (anticodão). O anticodão reconhece o codão, ligando-se a ele;
  • locais para a ligação ao ribossoma;
  • locais para a ligação às enzimas intervenientes na formação dos péptidos.

TRADUÇÃO

1. Iniciação
A subunidade menor do ribossoma liga-se à extremidade 5' do ARNm.

A subunidade menor do ribossoma desliza ao longo da molécula de ARNm até encontrar o codão de iniciação (AUG).

O ARNt que transporta o aminoácido metionina liga-se por complementaridade ao codão de transição.

A subunidade maior liga-se à subunidade menor do ribossoma.
2.Alongamento
Um segundo ARNt transporta um aminoácido específico, ligando-se ao codão.

Estabelece-se uma ligação peptídica entre o aminoácido recém-chegado e a metionina.

O ribossoma avança três bases ao longo do ARNm no sentido 5'->3'.

O processo repete-se ao longo da molécula de ARNm.

Os ARNt, que se tinham ligado inicialmente , vão-se desprendendo sucessivamente.
3.Finalização
O ribossoma encontra um codão de finalização (UAA, UAG ou UGA). Como a estes codões não corresponde nenhum ARNt, o alongamento termina. 

O último ARNt abandona o ribossoma.

As subunidades do ribossoma separam-se, podendo ser recicladas.


O péptido é libertado.
A cada molécula de ARNm podem ligar-se diversos ribossomas, formando um polirribossoma ou polissoma. Assim que um ribossoma se desloca o suficiente ao longo da molécula de ARNm, outro ribossoma liga-se ao ARNm. No final, o ARN é hidrolisado e os nucleótidos reciclados.
Nem todas as proteínas sintetizadas apresentam atividade biológica, a quais ainda terão de sofrer algumas alterações (alterações pós-traducionais). Algumas das proteínas serão utilizadas dentro da célula, enquanto que outras são transportadas para fora do citoplasma.


Notas

Biopolímeros - Polímeros produzidos por seres vivos. A celulose, a quitina, as proteínas, os péptidos, o ADN e o ARN são exemplos de biopolímeros, nos quais as unidades monoméricas são, respectivamente, açucares, aminoácidos e nucleotídeos.

Polímeros - Macromoléculas formadas a partir de unidades estruturais menores (os monómeros). O número de unidades repetidas é designado de grau de polimerização. Regra geral, os polímeros contêm os mesmos elementos nas mesmas proporções relativas que os seus monómeros, mas numa maior quantidade absoluta.





Fontes

Biologia 11, Osório Matias, Pedro Martins, Areal Editores, 1ª edição 2009
Biologia Molecular e Celular, William D. Stansfield, Jaime S.Colomé, Raúl J. Cano, McGraw-Hill Editora, 1ª edição 1998
Bioquímica, coordenação Manuel Júdice Halpern, Lídel – Edições Técnicas, Outubro 1997
www.wikipedia.pt


Desejo

«O condenado à morte deixou transparecer uma alegria comovida ao saber do indulto. Mas ao cabo de algum tempo, acentuando-se as melhora...